Proteaasi

Nykymaailmassa Proteaasi on aihe, joka on kiinnittänyt kaiken ikäisten ja eri elämänalojen ihmisten huomion. Proteaasi on ollut viime vuosina useiden keskustelujen ja keskustelujen kohteena sen vaikutuksista yhteiskuntaan ja sen vaikutuksiin teknologiaan. Kun jatkamme tämän ilmiön tutkimista, on välttämätöntä tutkia tarkasti sen eri puolia ja ymmärtää, kuinka se muokkaa nykymaailmaamme. Tässä artikkelissa perehdymme Proteaasi:n eri puoliin ja tutkimme sen merkitystä jokapäiväisessä elämässämme.

HI-viruksen lisääntymisen kannalta elintärkeä HIV-1 -proteaasi. Proteaasin aktiiviseen keskukseen on liittyneenä ritonaviiri -niminen proteaasin estäjä, jota käytetään antiretroviraalina HIV-infektion hoitoon.

Proteaasi (myös proteinaasi tai peptidaasi) on yhteinen nimi niille entsyymeille, jotka aiheuttavat proteolyysin eli pilkkovat proteiineja hydrolysoimalla aminohapoista koostuvan proteiinin aminohappojen välisiä peptidisidoksia.[1]

Proteaaseja pidettiin pitkään löytymisensä jälkeen vain proteiineja yksinkertaisesti hajottavina entsyymeinä, kuten esim. pepsiini. Sittemmin on ymmärretty proteaasien toiminnan voivan olla myös hyvin tarkkaan kohdeproteiininsa valikoivaa ja saksimaista, kuten esimerkiksi verenpaineen säätelyssä toimivan angiotensiinikonvertaasin toiminta.[2]

Proteaasien luokittelu

Luokittelu katalyyttisen mekanismin perusteella

Proteaasit luokitellaan niiden katalyyttisen mekanismin perusteella seitsemään ryhmään:[3]

Lisäksi on löydetty proteaaseja, jotka käyttävät useampaa kuin yhtä yllä luetelluista mekanismeista.[11]

Muut luokittelutavat

Proteaaseja voidaan luokitella myös mm. niiden evolutiivisen sukulaisuuden perusteella heimoihin ja perheisiin sekä niiden toiminnan kannalta ihanteellisen pH:n mukaan happamassa, neutraalissa tai emäksisessä liuoksessa aktiivisiin proteaaseihin.

Toimintamekanismi

Esim. ruoansulatukseen osallistuvat proteaasit pilkkovat pitkät proteiinimolekyylit pienemmiksi palasiksi leikkaamalla proteiiniketjun aminohappojen välisen peptidisidoksen. Eksopeptidaaseiksi kutsutaan vain aminohappoketjun päistä peptidisidoksia hydrolysoivia proteaaseja. Endopeptidaasit puolestaan pilkkovat aminohappoketjun sisällä olevia peptidisidoksia.

Lähteet

  1. ↑ Barret, A J ja McDonald, J K: Nomenclature: protease, proteinase and peptidase. (PDF) Biochem J, 1986, nro 3, s. 935. Viitattu 26.12.2013.
  2. ↑ Lopéz-Otín, Carlos ja Bond, Judith S.: Protases: Multifunctional Enzymes in Life and Disease. (PDF) The Journal of Biological Chemistry, 2008, nro 283, s. 30433–30437. Viitattu 26.12.2013
  3. ↑ Families of Proteolytic Enzymes (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  4. ↑ Summary for peptidase A01.001: pepsin A (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  5. ↑ Summary for peptidase S01.001: chymotrypsin A (cattle-type) (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  6. ↑ Family T6 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  7. ↑ Summary for peptidase M14.001: carboxypeptidase A1 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  8. ↑ Summary for peptidase C14.001: caspase-1 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  9. ↑ Pillai, B. et al. Crystal structure of scytalidoglutamic peptidase with its first potent inhibitor provides insights into substrate specificity and catalysis. J Mol Biol, 2007, nro 2, s. 343–361. Viitattu 26.12.2013
  10. ↑ Family N8 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
  11. ↑ Family P1 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013

Aiheesta muualla

Wikimedia Commonsissa on kuvia tai muita tiedostoja aiheesta Proteaasi.