Superoksididismutaasi

Nykymaailmassa Superoksididismutaasi on tärkeä aihe, josta on tullut monien ihmisten huomion keskipiste. Superoksididismutaasi on syntymästään lähtien herättänyt kiinnostuksen asiantuntijoissa ja harrastajissa, jotka ovat omistaneet aikaa ja vaivaa sen eri näkökohtien tutkimiseen ja ymmärtämiseen. Yhteiskuntavaikutuksistaan ​​mahdollisiin pitkän aikavälin seurauksiin Superoksididismutaasi on ollut lukuisten keskustelujen ja keskustelujen kohteena eri aloilla. Tässä artikkelissa perehdymme Superoksididismutaasi:n kiehtovaan maailmaan ja tutkimme sen alkuperää, kehitystä ja sen vaikutuksia nykyään.

Malli ihmisen superoksididismutaasin rakenteesta

Superoksididismutaasi eli SOD on entsyymi, joka katalysoi superoksidi-ionien disproportioitumista vetyperoksidiksi ja hapeksi. Superoksididismutaasi on tärkeä antioksidantti useissa soluissa ja sitä esiintyy lähes kaikissa esitumallisissa ja aitotumaisissa. Superoksididismutaasin EC-numero on EC 1.15.1.1.[1]

Rakenne ja toiminta

Superoksidisdismutaasia esiintyy lähes kaikissa eliöissä. Aito- ja esitumaisten superoksididismutaasit poikkeavat toisistaan kofaktorina toimivien metallikationien suhteen. Aitotumaisilla eliöillä superoksididismutaasi vaatii yleensä toimiakseen sekä kupari- että sinkki-ionin, kun esitumaisilla kofaktorina on tyypillisesti rauta- tai mangaani-ioni. Eräillä Streptomyces-suvun bakteereilla kofaktorina toimii nikkeli-ioni.[2]

Useimmilla aitotumaisilla superdismutaasista on kaksi muunnosta: superoksididismutaasi 1 ja superoksididismutaasi 2. Superoksididismutaasi 1 esiintyy sytoplasmassa ja on rakenteeltaan dimeeri ja siihen sitoutuvat sinkki- ja kupari-ionit. Superoksididismutaasi 2 on mitokondrioissa esiintyvä muoto, joka on rakenteeltaan tetrameeri ja sitoutunut mangaani-ioneihin. Nisäkkäillä on myös superoksididismutaasi 3, joka on superoksididismutaasi 2:n tavoin tetrameeri, mutta jonka rakenteeseen on sitoutunut kupari -ja sinkki-ioneja. Superoksididismutaasi 3 esiintyy soluväliaineessa.[3]

Malli ihmisen superoksididismutaasi 2:n aktiivisesta keskuksesta

Superoksididismutaasi hajottaa superoksidi-ionin kahdessa vaiheessa. Ensimmäisessä vaiheessa superoksidi-ioni muodostaa entsyymin ja entsyymiin sitoutuneen siirtymämetallikationin kanssa kompleksin ja hapettuu hapeksi. Tällöin metallikationi pelkistyy. Kupari pelkistyy hapetusluvulta +II hapetusluvulle +I ja mangaani tai rauta pelkistyy hapetusluvulta +III hapetusluvulle +II. Superoksidi-ioni kykenee hapettamaan metallikationit niiden alkuperäiselle hapetusluvulle pelkistyen itse vetyperoksidiksi.[3][4] Superoksididismutaasin toimintaa voidaan kuvata seuraavilla reaktioyhtälöillä.

M(n+1)+-SOD + O2- → Mn+-SOD + O2
Mn+-SOD + O2-; + 2H+ → M(n+1)+-SOD + H2O2.

Superoksididismutaasia inhiboi muun muassa syanidi-ioni[1].

Lähteet

  1. ↑ a b EC 3.4.15.1 - peptidyl-dipeptidase A BRENDA. Viitattu 25.11.2012. (englanniksi)
  2. ↑ Stanley Falkow, Eugene Rosenberg, Karl-Heinz Schleifer, Erko Stackebrandt: The procaryotes, s. 97. Springer, 2006. ISBN 978-0-387-25492-0 Kirja Googlen teoshaussa Viitattu 07.12.2012. (englanniksi)
  3. ↑ a b Liza A. Pon,Eric A. Schon: Methods in Cell Biology: Mitochondria, s. 381. Academic Press, 2007. ISBN 978-0-12-544173-5 Kirja Googlen teoshaussa Viitattu 07.12.2012. (englanniksi)
  4. ↑ Ivano Bertini: Biological Inorganic Chemistry, s. 333. University Science Books, 2007. ISBN 978-1-891389-43-6 Kirja Googlen teoshaussa Viitattu 07.12.2012. (englanniksi)